Catalaza – o enzimă extraordinară

Corpul uman conține numeroși compuși proteici fascinanți, cunoscuți sub numele de enzime. Acestea îndeplinesc o gamă largă de funcții esențiale pentru buna funcționare a organismului. Fără ele, corpul nostru nu ar putea funcționa corect. O astfel de enzimă este catalaza, care reprezintă subiectul principal al articolului de astăzi. Care sunt funcțiile sale și ce metode sunt folosite pentru măsurarea activității ei?

Funcțiile catalazei

Enzima catalază joacă un rol dominant în controlul concentrației de H₂O₂ și a altor derivați toxici ai oxigenului produși în numeroase procese metabolice. În plus, aceasta protejează hemoglobina prin eliminarea a mai mult de jumătate din peroxidul de hidrogen generat în eritrocitele umane, care sunt expuse la concentrații ridicate de oxigen. Această enzimă se găsește în principal în ficat.

Reacția catalizată de catalază

În timpul reacției enzimatice care duce la eliminarea peroxidului de hidrogen, enzima este mai întâi oxidată până la un intermediar de fier hipervalent, cunoscut sub numele de Compus I (Cpd I), care este apoi redus înapoi la starea sa de repaus de o a doua moleculă de H₂O₂. Prima reacție se caracterizează prin oxidarea hemoproteinei de către o singură moleculă de H₂O₂, ceea ce duce la formarea Cpd I. Odată format, Cpd I reacționează rapid cu o a doua moleculă de H₂O₂, producând H₂O și O₂ într-un proces redox cu doi electroni. Această reacție este deosebit de eficientă în cazul anumitor catalaze, în comparație cu alte hemoproteine, precum mioglobina.

Tipuri de catalaze

Catalaze tipice

Catalazele tipice reprezintă cel mai mare grup dintre catalaze și se găsesc în organisme aerobe. Ele pot fi împărțite în trei clase:

• prima clasă include enzime găsite în bacterii, alge și plante;
• a doua clasă include enzime găsite în bacterii și fungi;
• a treia clasă include enzime găsite în arhebacterii, fungi, protiste, plante și animale.

Catalaze-peroxidaze

Catalazele-peroxidaze se găsesc în fungi, arhebacterii și bacterii. Activitatea catalazică, adică degradarea peroxidului de hidrogen, este mai puțin eficientă decât în cazul catalazelor tipice, însă catalazele-peroxidaze au o afinitate mai mare pentru substratul lor, H₂O₂.

Catalaze cu mangan

Catalazele cu mangan se găsesc exclusiv în bacterii. Reacția are loc diferit față de alte catalaze, deoarece este utilizat manganul în locul fierului.

Metode de măsurare a activității catalazei

Măsurarea activității enzimei catalază reprezintă un biomarker valoros în diagnosticul clinic, oferind informații despre nivelul stresului oxidativ, mecanismele de apărare antioxidantă și diferite stări patologice. Metodele de măsurare a activității catalazei includ:

• teste spectrofotometrice – măsoară activitatea pe baza descompunerii enzimatice a peroxidului de hidrogen, ceea ce duce la modificări ale absorbției observate la diferite lungimi de undă;
• teste amperometrice – măsoară activitatea pe baza detectării electrochimice a oxigenului, produs al descompunerii peroxidului de hidrogen;
• teste imunologice – măsoară activitatea prin detectarea anticorpilor specifici catalazei sau a reacțiilor antigen–anticorp în probe.

Surse

1. Catalază – Wikipedia
2. Catalaza: ce este, funcția și peroxizomii
3. Catalaza – enzimă antioxidantă cheie în stresul oxidativ
4. Analiza activității catalazei și peroxidazei – Eurolab
5. Analiza biochimică a activității catalazei – IDSI